RGD peptide (Arg-Gly-Asp)

N° de catalogueS8008 Lot :S800803

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Données techniques

Formule

C12H22N6O6
Poids moléculaire 346.34 Numéro CAS 99896-85-2
Solubilité (25°C)* In vitro Water 22 mg/mL (63.52 mM)
DMSO Insoluble
Ethanol Insoluble
* <1 mg/ml signifie légèrement soluble ou insoluble.
* Veuillez noter que Selleck teste la solubilité de tous les composés en interne, et la solubilité réelle peut différer légèrement des valeurs publiées. Ceci est normal et est dû à de légères variations dun lot à lautre.
* Expédition à température ambiante (les tests de stabilité montrent que ce produit peut être expédié sans aucune mesure de refroidissement.)

Préparation des solutions mères

Activité biologique

Description RGD (Arg-Gly-Asp) Peptides est un motif d'adhésion cellulaire qui peut imiter les protéines d'adhésion cellulaire et se lier aux Integrin.
Cibles
Integrin
In vitro La séquence RGD est le site d'attachement cellulaire d'un grand nombre de protéines adhésives de la matrice extracellulaire, du sang et de la surface cellulaire, et près de la moitié des plus de 20 Integrin connues reconnaissent cette séquence dans leurs ligands protéiques d'adhésion. Les RGD peptides et leurs mimétiques peuvent être utilisés pour sonder les fonctions des Integrin dans divers systèmes biologiques. La conception de médicaments basée sur la structure RGD pourrait offrir de nouveaux traitements pour des maladies telles que la thrombose, l'ostéoporose et le cancer. Le RGD peptide agit comme un inhibiteur des interactions Integrin-ligand et peut induire l'apoptose en l'absence de signaux et d'agrégation cellulaire médiée par les Integrin. La recherche démontre que les RGD peptides favorisent l'apoptose par l'activation de changements de conformation qui améliorent l'activation de la pro-caspase-3 et l'autoprocessus. Le RGD peptide peut servir de site d'adhésion cellulaire de la matrice extracellulaire, des protéines de surface cellulaire et des Integrin. De plus, le RGD peptide peut inhiber l'activation de ACK-2 par l'adhésion cellulaire.

Protocole (de référence)

Test cellulaire :

[5]
  • Lignées cellulaires

    HLE cell line

  • Concentrations

    0.1, 0.3, 1.0 and 2.0 mg/ml

  • Temps dincubation

    90 min

  • Méthode

    The cells were seeded at approximately 2.6 × 104 /well on each ECM-coated 24-well plate in the medium containing the monotype of GRGDSP RGD peptide at 0 (control), 0.1, 0.3, 1.0 and 2.0 mg/ml. After 90 min of incubation, the floating cells were removed by washing twice with Ca 2+ -Mg 2+ -free phosphate-buffered saline. Then the attached cells were dissociated with trypsin-EDTA solution. The number of cells attached at each concentration of peptide was counted using a hemocytometer. 

Références

  • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8970741/
  • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10028971/
  • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17708932/
  • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10085085/
  • https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15990462/

Validation du produit par le client

Observation of actin cytoskeleton and nucleus of MC3T3-E1 cells cultured in the presence of different inhibitors (Control, EDTA, RGD, MAB1998, IgG and Heparin) after 24 hours of incubation.

Données de [ , , Int J Nanomedicine, 2018, 13:7657-7667 ]

BC, aMPV/B F protein fusogenic activity was determined using syncytium formation and reporter gene assays. RGE peptides (80 μM) were used as the control.

Données de [ , , J Biol Chem, 2016, 291(28):14815-25. ]

Targeting the ECM/integrin signaling inhibited the activation of astrocytes in the hippocampus of epileptic rats. (A) Representative fluorescence micrographs of GFAP expression in the hippocampus of epilepsy mice with or without RGD treatment. Scale bar = 50 μm. (B) Western blot analysis of GFAP protein level in the hippocampus of epilepsy mice with or without RGD treatment (n = 3). Protein bands were quantified by densitometry and normalized to the level of GAPDH. Data represent mean ± SEM. *P < 0.05, **P < 0.01.

Données de [ , , Neuroscience, 2019, 396:187-199 ]

Sellecks RGD peptide (Arg-Gly-Asp) A été cité par 27 Publications

Enhancing Tendon Regeneration: Investigating the Impact of Topography on the Secretome of Adipose-Derived Stem Cells [ Adv Sci (Weinh), 2025, 12(18):e2417447] PubMed: 40091553
BMAL1/PGC1α4-FNDC5/irisin axis impacts distinct outcomes of time-of-day resistance exercise [ J Sport Health Sci, 2024, S2095-2546(24)00124-8] PubMed: 39187065
Dendritic cells overcome Cre/Lox induced gene deficiency by siphoning cytosolic material from surrounding cells [ iScience, 2024, 27(3):109119] PubMed: 38384841
Multimodal characterization of murine gastruloid development [ Cell Stem Cell, 2023, 30(6):867-884.e11] PubMed: 37209681
Graphene-based 3D-Printed nanocomposite bioelectronics for monitoring breast cancer cell adhesion [ Biosens Bioelectron, 2023, 226:115113] PubMed: 36764127
Mindin Activates Autophagy for Lipid Utilization and Facilitates White Spot Syndrome Virus Infection in Shrimp [ Mbio, 2023, Vol. 14, No. 2] PubMed: None
Mindin Activates Autophagy for Lipid Utilization and Facilitates White Spot Syndrome Virus Infection in Shrimp [ mBio, 2023, e0291922.] PubMed: 36779788
The Crosstalk Between Integrin/FAK Signaling and the Crk/Vps25 Axis Governs the Invasion of Bovine Mammary Epithelial Cells by S. Agalactiae in vitro [ iScience, 2023, Volume 26, Issue 10] PubMed: None
Structural Optimization and Interaction Study of a DNA Aptamer to L1 Cell Adhesion Molecule [ Int J Mol Sci, 2023, 24(10)8612] PubMed: 37239955
Crosstalk between integrin/FAK and Crk/Vps25 governs invasion of bovine mammary epithelial cells by S. agalactiae [ iScience, 2023, 26(10):107884] PubMed: 37766995

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